Les interactions intra et intermoléculaires maintenant ces édifices macromoléculaires ou supramoléculaires sont toutes des interactions non covalentes (interactions électrostatiques, liaisons H, forces de van der Waals, effet hydrophobe). C’est la sommation de ces multiples interactions de faible énergie qui confère leur stabilité à ces édifices, mais aussi leur flexibilité et leur dynamique puisque ces interactions peuvent fluctuer rapidement sous l’effet de la température, du pH, de la force ionique, etc... La formation de ces édifices est généralement coopérative ce qui rend difficile la quantification individuelle des différents types d’interaction puisqu’elles se mettent en place simultanément.
 
Des exemples particulièrement fascinants sont fournis par les virus : dans les cellules qu’ils infectent, ceux-ci sont capables de mettre en place ou manipuler des édifices supramoléculaires complexes avec une économie de moyens remarquable (parfois par l’expression d’une seule protéine). En plus de leur importance médicale ou vétérinaire, les virus fournissent ainsi des systèmes d’étude très féconds. L’autre axe de recherche majeur de l’équipe est l’auto-assemblage spontané de peptides thérapeutiques, avec là encore le double intérêt de découvrir de nouvelles formulations et de comprendre les mécanismes moléculaires sous-jacents au niveau le plus fondamental. Dans ces deux axes de recherche, une composante majeure relève des interactions entre protéines et membranes (comment les virus manipulent les membranes cellulaires, comment les peptides thérapeutiques peuvent les franchir).

L’activité de l’équipe est axée sur l’identification et la caractérisation des interactions moléculaires non-covalentes guidant les assemblages peptidiques et protéiques, la quantification des énergies d'interaction et la compréhension des étapes intermédiaires de mise en place des architectures finales (caractérisation, cinétique de formation et stabilité des édifices intermédiaires).