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Laboratoire | Chimie | Toxicologie


SIMOPRO

Service d’Ingénierie Moléculaire des Protéines

 

​​ANGLAIS

Publié le 23 juillet 2018
Les objectifs du service concernent la mise au point de molécules originales, de nature protéique ou pseudo-peptidique, pouvant avoir des applications en santé humaine.
Responsable
Denis Servent
01 69 08 52 02
denis.servent@cea.fr


 

Adjoint
Daniel Gillet
daniel.gillet@cea.fr
01 69 08 76 46

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Secrétariat
Evelyne Rabouille

 

Le développement des composés d’intérêt s’appuie sur l’expertise de deux laboratoires complémentaires et d’un certain nombre d’équipes dédiées à l’analyse, l’ingénierie des protéines, la radio imagerie ou encore la cristallogenèse. Ces équipes sont capables de produire des protéines ou pseudo-peptides par synthèse chimique ou bien par voie recombinante. Les travaux d’ingénierie réalisés s’inspirent d’une connaissance approfondie, au niveau moléculaire, des mécanismes d’action de protéines naturelles, qu’elles soient surexprimées dans des pathologies humaines, utilisées dans des voies de biosynthèse ou bien présentes dans la nature en y exerçant une activité toxique pour l’homme. La compréhension des mécanismes moléculaires supportant la fonction de ces protéines permet la conception et le développement de mimes moléculaires doués d’activités biologiques équivalentes ou bien nouvelles.

Le SIMOPRO fait partie de plusieurs réseaux de recherche internationaux travaillant sur l'ingénierie moléculaire des protéines. Il est membre du LabEx LERMIT (Laboratoire d’excellence en recherche sur le médicament et l’innovation thérapeutique) et participe au programme de recherche en sécurité globale du CEA centré sur la lutte contre le terrorisme, avec une priorité donnée aux menaces NRBC-E (Nucléaire, radiologique, biologique, chimique et explosifs).

Le Service est composé de deux laboratoires principaux et de « plateformes » techniques spécifiques à ce service : 

 Laboratoire de Chimie pour le Vivant (LCV) 
Laboratoire de Toxinologie Moléculaire et Biotechnologies (LTMB)
Méthodes d'analyses


Les publications du SIMOPRO​

  
Prorocentrolide-A from Cultured Prorocentrum lima Dinoflagellates Collected in Japan Blocks Sub-Types of Nicotinic Acetylcholine Receptors
Amar M., Araoz R., Iorga B. I., Yasumoto T., Servent D. and Molgo J.
Identification of T-cell epitopes from benzylpenicillin conjugated to human serum albumin and implication in penicillin allergy
Azoury M. E., Fili L., Bechara R., Scornet N., de Chaisemartin L., Weaver R. J., Claude N., Maillere B., Parronchi P., Joseph D. and Pallardy M.
Ribosome Inactivating Proteins: From Plant Defense to Treatments against Human Misuse or Diseases
Barbier J. and Gillet D.
"23(rd) and 24(th) Meetings of the French Society of Toxinology (SFET): Special Issue on ""Toxins: Immunity, Inflammation and Pain"""
Benoit E., Barbier J. and Molgo J.
Incorporation of Non-canonical Amino Acids into 2,5-Diketopiperazines by Cyclodipeptide Synthases
Canu N., Belin P., Thai R., Correia I., Lequin O., Seguin J., Moutiez M. and Gondry M.
Antiviral Effects of ABMA against Herpes Simplex Virus Type 2 In Vitro and In Vivo
Dai W., Wu Y., Bi J., Wang S., Li F., Kong W., Barbier J., Cintrat J. C., Gao F., Gillet D., Su W. and Jiang C.
Late-stage isotopic carbon labeling of pharmaceutically relevant cyclic ureas directly from CO2
Del Vecchio A., Caille F., Chevalier A., Loreau O., Horkka K., Halldin C., Schou M., Camus N., Kessler P., Kuhnast B., Taran F. and Audisio D.
Matrix metalloproteinase 12 promotes tumor propagation in the lung
Ella Ezra, Harel Yaniv, Abraham Michal, Wald Hanna, Benny Ofra, Karsch-Bluman Adi, Vincent Dive, Laurent Devel, Amir Gail, Izhar Uzi, Shapira Oz M, Yoon David, Lee Hyun-Sung, Sugarbaker David J, Burt Bryan, Peled Amnon and Wald Ori
Direct evidence for high affinity blockade of NaV1.6 channel subtype by huwentoxin-IV spider peptide, using multiscale functional approaches
Goncalves T. C., Boukaiba R., Molgo J., Amar M., Partiseti M., Servent D. and Benoit E.
A Comprehensive Overview of the Cyclodipeptide Synthase Family Enriched with the Characterization of 32 New Enzymes
Gondry M., Jacques I. B., Thai R., Babin M., Canu N., Seguin J., Belin P., Pernodet J. L. and Moutiez M.
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