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SB2SM - UMR 9198

Service de Bioénergétique, Biologie Structurale et Mécanismes

Publié le 9 avril 2018
Les chercheurs du Service de Bioénergétique, Biologie Structurale et Mécanismes (SB2SM) s’intéressent aux architectures macromoléculaires, et étudient comment leur différents niveaux d’organisation et de structure régissent et régulent leurs fonctions. Sont essentiellement concernés des assemblages protéiques solubles et membranaires, impliqués dans des processus liés à la bioénergétique, au stress oxydant et à la surveillance et la réparation du génome.

Responsable
Bruno Robert
bruno.robert@cea.fr

Adjoint
Francis Haraux
francis.haraux@cea.fr

 


Ce service fait partie de l'Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), créé le 1er janvier 2015 (UMR 9198, CEA/CNRS/Paris Sud).
  
Les études menées au sein de ce service s’appuient sur l’utilisation conjointe d’approches de biochimie, biologie moléculaire et génétique, avec l’utilisation de méthodes de spectroscopies avancées (RMN, optiques, vibrationnelles, magnétiques…), de cristallographie et de modélisation. Cet éventail de techniques permet de comprendre les structures biologiques à différentes échelles, de l’atome jusqu’à l’organisme multicellulaire.

À l’échelle atomique, spectroscopies optiques et magnétiques, appliquées sur des protéines isolées, permettent de déterminer par exemple comment la structure d’un site actif protéique lui permet d’effectuer sa fonction.
Aux échelles moléculaire et multi-moléculaire, la détermination de structures de protéines et de domaines protéiques permet de décrire les surfaces d’interactions nécessaires à la formation de complexes actifs.
À l’échelle cellulaire, l’étude de la composition, de la structure et de la dynamique de différentes composantes qui recrutent de très nombreux partenaires, mène à la compréhension de la régulation des processus complexes in vivo.

Le SB²SM se divise en six laboratoires :

Laboratoire de Biologie et Biotechnologie des Cyanobactéries (F. Chauvat)
Laboratoire des Mécanismes fondamentaux de la Bioénergétique (W. Leibl)
Laboratoire Bioénergétique, Métalloprotéines et Stress (B. Robert)
Laboratoire de Biologie Structurale et Radiobiologie (J-B Charbonnier)
Laboratoire des Protéines et des Systèmes Membranaires (F. Haraux)
Laboratoire Stress oxydant et Détoxication 


​Les publications du SB2SM 

  
Meet-U: Educating through research immersion
Abdollahi N., Albani A., Anthony E., Baud A., Cardon M., Clerc R., Czernecki D., Conte R., David L., Delaune A., Djerroud S., Fourgoux P., Guiglielmoni N., Laurentie J., Lehmann N., Lochard C., Montagne R., Myrodia V., Opuu V., Parey E., Polit L., Prive S., Quignot C., Ruiz-Cuevas M., Sissoko M., Sompairac N., Vallerix A., Verrecchia V., Delarue M., Guerois R., Ponty Y., Sacquin-Mora S., Carbone A., Froidevaux C., Le Crom S., Lespinet O., Weigt M., Abboud S., Bernardes J., Bouvier G., Dequeker C., Ferre A., Fuchs P., Lelandais G., Poulain P., Richard H., Schweke H., Laine E. and Lopes A.
Energy transfer and trapping in Synechococcus WH 7803
Acuna A. M., Lemaire C., van Grondelle R., Robert B. and van Stokkum I. H. M.
The PHD finger protein Spp1 has distinct functions in the Set1 and the meiotic DSB formation complexes
Adam C., Guerois R., Citarella A., Verardi L., Adolphe F., Beneut C., Sommermeyer V., Ramus C., Govin J., Coute Y. and Borde V.
A charge polarization model for the metal-specific activity of superoxide dismutases
Barwinska-Sendra A., Basle A., Waldron K. J. and Un S.
Disentangling the molecular determinants for Cenp-F localization to nuclear pores and kinetochores
Berto A., Yu J., Morchoisne-Bolhy S., Bertipaglia C., Vallee R., Dumont J., Ochsenbein F., Guerois R. and Doye V.
The low spin - high spin equilibrium in the S2-state of the water oxidizing enzyme
Boussac A., Ugur I., Marion A., Sugiura M., Kaila V. R. I. and Rutherford A. W.
A long-lived Triplet State is the Entrance Gateway to Oxidative Photochemistry in Green Fluorescent Proteins
Byrdin M., Duan C., Bourgeois D. and Brettel K.
(1)H, (13)C and (15)N backbone resonance assignment of the lamin C-terminal region specific to prelamin A
Celli F., Petitalot A., Samson C., Theillet F. X. and Zinn-Justin S.
Properties and structure of a low-potential, penta-heme cytochrome c 552 from a thermophilic purple sulfur photosynthetic bacterium Thermochromatium tepidum
Chen J. H., Yu L. J., Boussac A., Wang-Otomo Z. Y., Kuang T. and Shen J. R.
Structural model, functional modulation by ivermectin and tissue localization of Haemonchus contortus P-glycoprotein-13
David M., Lebrun C., Duguet T., Talmont F., Beech R., Orlowski S., Andre F., Prichard R. K. and Lespine A.
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